До якої групи сполук належать білки. Види білків, їх функції та структура. До чого призводить нестача білка в організмі

Білки грають центральну роль організмі людини, виконуючи одні з найважливіших функцій: рухову, захисну, біологічну, регуляторну та інші.

Без цих універсальних молекулярних машин життя на нашій планеті зовсім не могло б з'явитися.

У цій статті ми докладно розглянемо що таке білки, які є види, де містяться і багато іншого.

Що таке білок та які його функції

На уроках біології та хімії досить багато часу приділяється цій важливій темі. Білки (protein) є природними гетерополімерами, що складаються з α-амінокислот. Поєднує їх разом пептидний зв'язок. Для синтезу величезної кількості білків в організмі людини використовується 20.

Склад кожного білка, синтезованого в організмі, визначається геномом.Різні комбінації генетичного коду дозволяють створювати з стандартних амінокислот безліч білків, відповідальних різноманітні функції нашому тілі.

Деякі білки досить складно класифікувати виключно за їх функціями. Так як один білок часто може відповідати за кілька завдань.

Список функцій білків виглядає так:

1. Структурна- Відповідає за утворення цитоскелета клітин, надає форму різним тканинам. Найбільш відомі - це колагени та еластин, що входять до складу міжклітинної речовини. А також кератин – основний білок, що формує нігті та волосся.
2. Захиснафункція поділяється на фізичну, імунну та хімічну. За фізичний захист в основному відповідають тромбіни, що згортають кров, і колагени та кератин, що формують рогові щитки, волосся, шкіру. Хімічний захиствід різних токсинів в організмі виконують переважно ферменти печінки. Вони розчиняють токсини, дозволяючи швидше вивести їх. За імунний захист відповідають різні імуноглобуліни.
3. КаталітичнаФункція використовує ферменти. Це особливі білки, що дозволяють каталізувати реакції, що розщеплюють великі молекули, або навпаки їх синтезувати. Ферменти дозволяють прискорювати всі хімічні реакції у сотні та тисячі разів. Останнім часом науці стало відомо понад 5000 різних ферментів.
4. Регуляторнафункція відповідає за керування всією життєдіяльністю клітини. Білки з цієї групи регулюють кількість та активність інших білків, а також безліч процесів усередині самої клітини.
5. Сигнальнафункція виконується гормонами та цитокінами. Ці білки є сигнальною речовиною, що дозволяє передавати інформацію або сигнали частинами організму.
6. Транспортна– дозволяє переносити різні речовини від одних органів та клітин до інших. Найбільш відомий приклад– це гемоглобін, що транспортує кисень та вуглекислий газ.
7. Запаснафункція. Її виконують білки, що запасаються в організмі для екстрених випадківяк енергія або джерело амінокислот.
8. Рецепторна. Її виконують білки, що реагують на світло, фізичну дію або хімічну речовину.
9. Моторнафункція виконується цілими групами білків. Серед них, наприклад, актин та міозин. Вони є основними компонентами м'язів і дозволяють скорочуватися. Інші білки дозволяють клітинам лейкоцитів пересуватися усередині організму.

Будова білків

Беки відносяться до лінійних полімерів. У їх складі можуть бути кілька α-аміокислот і неамінокислотні компоненти. На перший погляд лише 20 амінокислот – це невеликий вибір.

Але насправді молекула білка, що складається всього з 5 компонентів амінокислот, може мати понад мільйон варіантів побудови. Невеликий білок може мати у своєму ланцюжку сотню амінокислотних залишків.

При синтезі білка амінокислоти поєднуються завдяки пептидному зв'язку. Вони з'єднуються різними кінцями, одна за допомогою карбоксильної групи (-COOH), а інша аміногрупою (-NH 2). При такому з'єднанні у білка з'являються два відповідних кінця і N.

Структури білків

Структурні організації білків класифікують на 4 рівні. Це первинна, вторинна, третинна та четвертинна структури.

Первинна являє собою стандартний ланцюжок амінокислот. Їхня послідовність закодована генетично. Вона зазвичай описується трибуквенними позначеннями амінокислотних залишків у ланцюжку.

Вторинна являє собою впорядковано згорнутий спіралеподібний ланцюжок амінокислот. Вона нагадує пружинку. У спіралі стабільна структура, оскільки її витки кріпляться між собою водневими зв'язками. Майже всі СО-і NН-групи встановлюють один з одним такі зв'язки. Серед білків цієї структури особливо виділяються колагени та кератин.

Третинна – переважно формується завдяки гідрофільно-гідрофобним взаємодіям. Виникаючі водневі іонні та дисульфідні зв'язки сприяють взаємодії між радикалами амінокислот. Завдяки цьому поліпептидний зв'язок укладається у спеціальні глобули. До білків третинної структури вже належать безліч ферментів, антитіл та гормонів.

Четвертична - властива складним формам ферментів або білків, які складаються з 2 або 3 глобул. Вони зв'язуються в молекулі як іонними, і гідрофобними взаємодіями. А іноді виникають електростатичні взаємодії чи дисульфідні зв'язки. Найбільш відомий та вивчений білок даної класифікації – гемоглобін.

Протеїни та протеїди - прості та складні білки

Ще одна класифікація білків – протеїни та протеїди. Перші – це прості білки, до складу яких входять виключно залишки амінокислот. А ось у протеїдах, крім основного скелета з амінокислот, є ще не білкові групи (простетичні).

Залежно від додаткової небілкової складової протеїди поділяють інші групи:

1. Ліпопротеїни– включають різні ліпіди. В основному ці білки виконують транспортування ліпідів.
2. Фосфопротеїни– мають фосфорну кислоту. До таких білків відносяться вітелін та казеноген.
3. Металопротеїниможуть мати катіони одного і більше металів у своїй структурі. Найбільш відомий гемоглобін із молекулами заліза.
4. Глікопротеїни- мають у своєму складі різні вуглеводи.
5. Нуклеопротеїни- є головними білками, які відповідають за передачу спадкової інформації.

Фізико-хімічні властивості білків

Білки виявляють властивості амфотерності (від грец. «Двоїстість»). Вони можуть у залежність від різних чинників виявляти як кислотні, і основні властивості.

Також білки можуть бути розчинними або розчинними у воді. На розчинність можуть впливати як структура білка, так і характер розчинника, pH самого розчину або іонна сила.

Білки можуть бути гідрофобними або гідрофільними. Останні переважно розташовуються в ядрі, цитоплазмі або міжклітинній речовині.

Ще одна властивість білків – це денатурація. Це так звана втрата четвертинної, третинної структур. Білки добре пристосовані життя і функціонування за умов організму, але за різкому зміні зовнішніх умов структура білка може зруйнуватися.

Серед таких впливів виділяють ультразвук, високі та низькі температури, опромінення, струшування, вібрації, а також дію кислот чи лугів. Денатурація може бути як частковою, так і повною, або оборотною і незворотною.

Значення білків для організму

Як ми побачили з наведених вище функцій і особливостей, білки мають величезне значення для організму людини. Вони надають форму клітинам і тканинам організму, переносять різні елементи між органами та клітинами, відповідають за сприйняття навколишнього світу.

Білки захищають нас від природних факторівта від впливів шкідливих мікроорганізмів.Без них у принципі неможливе як мінімум проходження хімічних реакцій в організмі та обмін речовин, так і наявність життя як структури, що самовідтворюється. Справді, роль білків важко переоцінити.

Що стосується білкової їжі

Білки є одним із найголовніших будівельних матеріалів для нашого організму. Тому, щоб харчування постачало організм людини потрібними речовинами, слід завжди мати в раціоні білкові продукти.

Багаті за вмістом білка такі:

• м'ясо;
• риба;
• різні морепродукти;
• яйця;
• бобові;
• молочних продуктів.

Висновок

Білок є одним із ключових елементів життя на нашій планеті. Він відповідає за безліч процесів і функцій у живому організмі, а нестача білків може спричинити серйозні захворювання.

Велика різноманітність джерел білка вбереже ваш організм від нестачі незамінних амінокислот та багатьох інших цінних елементів живлення. Намагайтеся не виключати білкові продукти з раціону та будьте здорові.

Білки- природні поліпептиди із величезною молекулярною масою. Вони входять до складу всіх живих організмів та виконують різні біологічні функції.

Будова білка.

У білків існує 4 рівні будови:

• первинна структура білка- лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу, згорнутих у просторі:

• вторинна структура білка- Конформація поліпептидного ланцюга, т.к. скручування в просторі за рахунок водневих зв'язків між NHі СОгрупами. Є 2 способи укладання: α -спіраль та β - Структура.

• третинна структура білка- це тривимірне уявлення закрученої α -спіраль або β -структури у просторі:

Ця структура утворюється за рахунок дисульфідних містків -S-S-між цистеїновими залишками. У освіті такої структури беруть участь протилежно заряджені іони.

• четвертинна структура білкаутворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами:

Синтез білка.

В основі синтезу лежить твердофазний метод, у якому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії, а до неї послідовно підшиваються нові амінокислоти. Після цього полімер відокремлюють від поліпептидного ланцюга.

Фізичні властивості білка.

Фізичні властивості білка визначаються будовою, тому білки ділять на глобулярні(розчинні у воді) та фібрилярні(Нерозчинні у воді).

Хімічні властивості білків.

1. Денатурація білка(руйнування вторинної та третинної структури із збереженням первинної). Приклад денатурації – згортання яєчних білків при варінні яєць.

2. Гідроліз білків- незворотне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Так можна встановити кількісний склад білків.

3. Якісні реакції:

Біуретова реакція- взаємодія пептидного зв'язку та солей міді (II) у лужному розчині. Після закінчення реакції розчин забарвлюється у фіолетовий колір.

Ксантопротеїнова реакція- при реакції з азотною кислотою спостерігається жовте забарвлення.

Біологічне значення білка.

1. Білки - будівельний матеріал, з нього збудовані м'язи, кістки, тканини.

2. Білки – рецептори. Передають і сприймають сигнал, що надходять від сусідніх клітин з навколишнього середовища.

3. Білки відіграють важливу роль у імунної системиорганізму.

4. Білки виконують транспортні функції та переносять молекули чи іони у місце синтезу чи накопичення. (Гемоглобін переносить кисень до тканин.)

5. Білки – каталізатори – ферменти. Це дуже потужні селективні каталізатори, які прискорюють реакцію у мільйони разів.

Є ряд амінокислот, які не можуть синтезуватися в організмі. незамінні, їх одержують лише з їжею: тизин, фенілаланін, метінін, валін, лейцин, триптофан, ізолейцин, треонін.

1. Склад молекул білків. Білки – органічні речовини, до складу молекул яких входять вуглець, водень, кисень та азот, а іноді – сірка та інші хімічні елементи.
2. Будова білків. Білки - макромолекули, які з десятків, сотень амінокислот. Різноманітність амінокислот (близько 20 видів), що входять до складу білків.
3. Видова специфічність білків - Відмінність білків, що входять до складу організмів, що належать до різних видів, що визначається числом амінокислот, їх різноманітністю, послідовністю сполуки в молекулах білка. Специфічність білків у різних організмів одного виду - причина відторгнення органів та тканин (тканинної несумісності) при їх пересадці від однієї людини іншій.
4. Структура білків - Складна конфігурація молекул білків у просторі, що підтримується різноманітними хімічними зв'язками - іонними, водневими, ковалентними. Природний стан білка. Денатурація – порушення структури молекул білків під впливом різних факторів – нагрівання, опромінення, дії хімічних речовин. Приклади денатурації: зміна властивостей білка при варінні яєць, перехід білка з рідкого стану в твердий при побудові павука павутиння.
5. Роль білків в організмі:

• каталітична. Білки - каталізатори, що збільшують швидкість хімічних реакцій у клітинах організму. Ферменти – біологічні каталізатори;
• структурна. Білки - елементи плазматичної мембрани, а також хрящів, кісток, пір'я, нігтів, волосся, всіх тканин та органів;
• енергетична. Здатність молекул білків до окислення зі звільненням необхідної життєдіяльності організму енергії;
• скорочувальна. Актин і міозин - білки, що входять до складу м'язових волокон і забезпечують їхнє скорочення внаслідок здатності молекул цих білків до денатурації;
• рухова. Пересування ряду одноклітинних організмів, а також сперматозоїдів за допомогою вій і джгутиків, до складу яких входять білки;
• транспортне. Наприклад, гемоглобін - білок, що входить до складу еритроцитів і забезпечує перенесення кисню і вуглекислого газу;
• запасаюча. Нагромадження білків в організмі як запасні поживні речовини, наприклад в яйці, молоці, насінні рослин;
• захисна. Антитіла, фібриноген, тромбін - білки, що беруть участь у виробленні імунітету та зсіданні крові;
• регуляторна. Гормони - речовини, що забезпечують поряд з нервовою системоюгуморальне регулювання функцій організму. Роль гормону інсуліну у регуляції вмісту цукру в крові.

1. Розмноження та його значення. Розмноження – відтворення собі подібних організмів, що забезпечує існування видів протягом багатьох тисячоліть, сприяє збільшенню чисельності особин виду, спадкоємності життя. Безстатеве, статеве та вегетативне розмноження організмів.
2. Безстатеве розмноження - Найдавніший спосіб. У безстатевому розмноженні бере участь один організм, тоді як у статевому найчастіше беруть участь дві особи. У рослин безстатеве розмноження за допомогою суперечки - однієї спеціалізованої клітини. Розмноження спорами водоростей, мохів, хвощів, плаунів, папоротей. Висипання спор із рослин, проростання їх та розвиток з них нових дочірніх організмів у сприятливих умов. Загибель величезної кількості суперечок, які у несприятливі умови. Невисока ймовірність появи нових організмів зі спор, оскільки вони містять мало поживних речовин і проросток поглинає їх в основному із навколишнього середовища.
3. Вегетативне розмноження - розмноження рослин за допомогою вегетативних органів: надземної або підземної втечі, частини кореня, листка, бульби, цибулини. Участь у вегетативному розмноженні одного організму чи його частини. Подібність дочірньої рослини з материнською, оскільки вона продовжує розвиток материнського організму. Велика ефективність та поширення вегетативного розмноження у природі, оскільки дочірній

Білки— високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків амінокислот, з'єднаних у довгий ланцюжок пептидним зв'язком.

До складу білків живих організмів входить всього 20 типів амінокислот, всі з яких відносяться до альфа-амінокислот, а амінокислотний склад білків та їх порядок з'єднання один з одним визначаються індивідуальним генетичним кодом живого організму.

Однією з особливостей білків є здатність мимовільно формувати просторові структури характерні лише даного конкретного білка.

Через специфіку своєї будови білки можуть мати різноманітні властивості. Наприклад, білки, що мають глобулярну четвертинну структуру, зокрема білок курячого яйця, Розчиняються у воді з утворенням колоїдних розчинів. Білки, що мають фібрилярну четвертинну структуру у воді не розчиняються. Фібрилярними білками, зокрема, утворені нігті, волосся, хрящі.

Хімічні властивості білків

Гідроліз

Усі білки здатні вступати у реакцію гідролізу. У разі повного гідролізу білків утворюється суміш з -амінокислот:

Білок + nH 2 O => суміш α-амінокислот

Денатурація

Руйнування вторинної, третинної та четвертинної структур білка без руйнування його первинної структури називають денатурацією. Денатурація білка може протікати під дією розчинів солей натрію, калію або амонію – така денатурація є оборотною:

Денатурація ж протікає під впливом випромінювання (наприклад, нагрівання) чи обробці білка солями важких металів є незворотною:

Так, наприклад, незворотна денатурація білка спостерігається при термічній обробці яєць у процесі їх приготування. Внаслідок денатурації яєчного білка його здатність розчинятися у воді з утворенням колоїдного розчину зникає.

Якісні реакції на білки

Біуретова реакція

Якщо до розчину, що містить білок додати 10% розчин гідроксиду натрію, а потім невелику кількість 1% розчину сульфату міді, то з'явиться фіолетове фарбування.

розчин білка + NаОН (10%-ний розчин) + СуSO 4 = фіолетове фарбування

Ксантопротеїнова реакція

розчини білка при кип'ятінні з концентрованою азотною кислотою забарвлюються в жовтий колір:

розчин білка + HNO 3(конц.) => жовте фарбування

Біологічні функції білків

каталітична	прискорюють різні хімічні реакції у живих організмах	ферменти
структурна	будівельний матеріал клітин	колаген, білки клітинних мембран
захисна	захищають організм від інфекцій	імуноглобуліни, інтерферон
регуляторна	регулюють обмінні процеси	гормони
транспортна	перенесення життєво-необхідних речовин від одних частин організму до інших	гемоглобін переносить кисень
енергетична	забезпечують організм енергією	1 грам білка може забезпечити організм енергією у кількості 17,6 Дж
моторна (рухова)	будь-які рухові функціїорганізму	міозин (м'язовий білок)

За життя на нашій планеті зародилася з коацерватної крапельки. Вона ж була молекулою білка. Тобто слідує висновок, що саме ці хімічні сполуки – основа всього живого, що існує сьогодні. Але що ж собою являють білкові структури? Яку роль сьогодні вони грають в організмі та житті людей? Які види білків існують? Спробуємо розібратися.

Білки: загальне поняття

З погляду молекула аналізованої речовини є послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками.

Кожна амінокислота має дві функціональні групи:

• карбоксильну -СООН;
• аміно-групу -NH 2 .

Саме між ними відбувається формування зв'язку в різних молекулах. Таким чином, пептидна зв'язок має вигляд СО-NH. Молекула білка може містити сотні та тисячі таких угруповань, це залежатиме від конкретної речовини. Види білків дуже різноманітні. Серед них є й ті, які містять незамінні для організму амінокислоти, а отже мають надходити в організм з харчовими продуктами. Існують такі різновиди, які виконують важливі функції у мембрані клітини та її цитоплазмі. Також виділяють каталізатори біологічної природи – ферменти, які теж є білковими молекулами. Вони широко використовуються і в побуті людини, а не лише беруть участь у біохімічних процесах живих істот.

Молекулярна маса цих сполук може коливатися від кількох десятків до мільйонів. Адже кількість мономірних ланок у великому поліпептидному ланцюзі необмежена і залежить від типу конкретної речовини. Білок у чистому виглядіУ його нативній конформації можна побачити при розгляді курячого яйця в Світло-жовту, прозору густу колоїдну масу, всередині якої розташовується жовток - це і є шукана речовина. Те ж саме сказати про знежиреному сиріЦей продукт також є практично чистим білком у його натуральному вигляді.

Однак не всі з'єднання, що розглядаються, мають однакову просторову будову. Усього виділяють чотири організації молекули. Види визначають його властивості та говорять про складність будови. Також відомо, що більш просторово заплутані молекули зазнають ретельної переробки в організмі людини та тварин.

Види структур білка

Усього їх виділяють чотири. Розглянемо, що є кожна з них.

1. Первинна. Являє собою звичайну лінійну послідовність амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Жодних просторових закручувань, спіралізації немає. Кількість поліпептид ланок може доходити до кількох тисяч. Види білків з подібною структурою – гліцілаланін, інсулін, гістони, еластин та інші.
2. Вторинна. Є два поліпептидні ланцюги, які скручуються у вигляді спіралі і орієнтуються у напрямку один до одного утвореними витками. При цьому між ними виникають водневі зв'язки, які утримують їх разом. Так формується єдина білкова молекула. Види білків такого типу такі: лізоцим, пепсин та інші.
3. Третинна конформація. Є щільно упакованою і компактно зібраною в клубок вторинною структурою. Тут з'являються інші типи взаємодії, крім водневих зв'язків - це і ван-дер-ваальсова взаємодія та сили електростатичного тяжіння, гідрофільно-гідрофобний контакт. Приклади структур – альбумін, фіброїн, білок шовку та інші.
4. Четвертичне. Найскладніша структура, що є кілька поліпептидних ланцюгів, скручених у спіраль, згорнутих у клубок і об'єднаних усі разом у глобулу. Такі приклади, як інсулін, феритин, гемоглобін, колаген, ілюструють собою саме таку конформацію білків.

Якщо розглядати всі наведені структури молекул детально з хімічної точки зору, аналіз займе багато часу. Адже насправді чим вища конфігурація, тим складніша і заплутаніша її будова, тим більше типів взаємодій спостерігається в молекулі.

Денатурація білкових молекул

Однією з найважливіших хімічних властивостей поліпептидів є їхня здатність руйнуватися під впливом певних умов або хімічних агентів. Так, наприклад, широко поширені різні видиденатурації білків. Що це за процес? Він полягає у руйнуванні нативної структури білка. Тобто, якщо спочатку молекула мала третинну структуру, то після дії спеціальними агентами вона зруйнується. Однак при цьому послідовність амінокислотних залишків залишається у молекулі незмінною. Денатуровані білки швидко втрачають свої фізичні та хімічні властивості.

Які реагенти можуть призвести до процесу руйнування конформації? Таких дещо.

1. Температура. При нагріванні відбувається поступове руйнування четвертинної, третинної, вторинної структури молекули. Зрительно це можна спостерігати, наприклад, при смаженні звичайного курячого яйця. "білок", що утворюється, - це первинна структура поліпептиду альбуміну, який був у сирому продукті.
2. Радіація.
3. Дія сильними хімічними агентами: кислотами, лугами, солями важких металів, розчинниками (наприклад, спиртами, ефірами, бензолом та іншими).

Цей процес іноді ще називають плавленням молекули. Види денатурації білків залежить від агента, при дії якого вона наступила. При цьому в деяких випадках має місце процес, обернений до розглянутого. Це – ренатурація. Не всі білки здатні відновлювати свою структуру, проте значна їх частина може це робити. Так, хіміки з Австралії та Америки здійснили ренатурацію вареного курячого яйця за допомогою деяких реагентів та способу центрифугування.

Цей процес має значення для живих організмів при синтезі поліпептидних ланцюжків рибосомами та рРНК у клітинах.

Гідроліз білкової молекули

Поряд з денатурацією, для білків характерно ще одне хімічна властивість- Гідроліз. Це також руйнація нативної конформації, але не первинної структури, а повністю окремих амінокислот. Важлива частина травлення – гідроліз білка. Види гідролізу поліпептидів такі.

1. Хімічний. Заснований на дії кислот або лугів.
2. Біологічний чи ферментативний.

Однак суть процесу залишається незмінною і не залежить від того, які види гідролізу білків мають місце. В результаті утворюються амінокислоти, які транспортуються по всіх клітинах, органах та тканинах. Подальше їх перетворення полягає в участі синтезу нових поліпептидів, вже тих, що потрібні конкретному організму.

У промисловості процес гідролізу білкових молекул використовують для отримання необхідних амінокислот.

Функції білків в організмі

Різні види білків, вуглеводів, жирів є життєво важливими компонентами для нормальної життєдіяльності будь-якої клітини. А отже, і всього організму в цілому. Тому багато в чому їхня роль пояснюється високим ступенемзначимості та повсюдної поширеності всередині живих істот. Можна виділити кілька основних функцій поліпептидних молекул.

1. Каталітична. Її здійснюють ферменти, які мають білкову природу будови. Про них скажемо пізніше.
2. Структурна. Види білків та його функції в організмі передусім впливають на структуру самої клітини, її форму. Крім того, поліпептиди, що виконують цю роль, утворюють волосся, нігті, раковини молюсків, пір'я птахів. Вони є певною арматурою в тілі клітини. Хрящі складаються також із цих видів білків. Приклади: тубулін, кератин, актин та інші.
3. Регуляторна. Ця функція проявляється в участі поліпептидів у таких процесах, як транскрипція, трансляція, клітинний цикл, сплайсинг, зчитування мРНК та інших. У всіх них відіграють важливу роль регулювальника.
4. Сигнальна. Цю функцію виконують білки, що знаходяться на мембрані клітин. Вони передають різні сигнали від однієї одиниці до іншої, і це призводить до повідомлення між собою тканин. Приклади: цитокіни, інсулін, фактори росту та інші.
5. Транспортні. Деякі види білків та їх функції, які вони виконують, є життєво необхідними. Так відбувається, наприклад, із білком гемоглобіном. Він здійснює транспорт кисню від клітини до клітини у складі крові. Для людини він незамінний.
6. Запасна чи резервна. Такі поліпептиди накопичуються в рослинах та яйцеклітинах тварин як джерело додаткового харчування та енергії. Приклад – глобуліни.
7. Двигун. Дуже важлива функція, особливо для найпростіших організмів та бактерій. Адже вони здатні пересуватися лише за допомогою джгутиків чи вій. А ці органоїди за своєю природою не що інше, як білки. Приклади таких поліпептидів такі: міозин, актин, кінезин та інші.

Очевидно, що функції білків в організмі людини та інших живих істот дуже численні та важливі. Це ще раз підтверджує, що без наведених нами сполук неможливе життя на нашій планеті.

Захисна функція білків

Поліпептиди можуть захищати від різних дій: хімічних, фізичних, біологічних. Наприклад, якщо організму загрожує небезпека у вигляді вірусу або бактерії, що мають чужорідну природу, то імуноглобуліни (антитіла) вступають із ними "в бій", виконуючи захисну роль.

Якщо говорити про фізичні впливи, то тут велику роль відіграють, наприклад, фібрин та фібриноген, які беруть участь у згортанні крові.

Білки харчові

Види харчового білка такі:

• повноцінні – ті, що містять усі необхідні для організму амінокислоти;
• неповноцінні – ті, в яких знаходиться неповний амінокислотний склад.

Однак для організму людини важливі й ті, й інші. Особливо перша група. Кожна людина, особливо в періоди інтенсивного розвитку (дитячий та юнацький вік) та статевого дозрівання має підтримувати постійний рівень протеїнів у собі. Адже ми вже розглянули функції, які виконують ці дивовижні молекули, і знаємо, що практично жоден процес, жодна біохімічна реакція всередині нас не обходиться без поліпептидів.

Саме тому необхідно щодня споживати добову нормупротеїнів, які містяться у таких продуктах:

• яйце;
• молоко;
• сир;
• м'ясо та риба;
• боби;
• квасоля;
• арахіс;
• пшениця;
• овес;
• сочевиця та інші.

Якщо споживати на день 0,6 г поліпептиду на один кг ваги, то у людини ніколи не бракує цих сполук. Якщо ж тривалий час організм недоотримує необхідних білків, настає захворювання, що має назву амінокислотного голодування. Це призводить до сильного порушення обміну речовин і, як наслідок, багатьох інших недуг.

Білки у клітці

Усередині найменшої структурної одиниці всього живого – клітини – також знаходяться білки. Причому виконують вони практично всі перелічені свої функції. У першу чергу формують цитоскелет клітини, що складається з мікротрубочок, мікрофіламентів. Він служить підтримки форми, і навіть для транспорту всередині між органоїдами. По білкових молекул, як каналами чи рейках, рухаються різні іони, сполуки.

Важливою є роль білків, занурених у мембрану і що знаходяться на її поверхні. Тут вони і рецепторні, і сигнальні функції виконують, беруть участь у будівництві мембрани. Стоять на варті, а відтак відіграють захисну роль. Які види білків у клітині можна віднести до цієї групи? Прикладів безліч, наведемо кілька.

1. Актин та міозин.
2. Еластін.
3. Кератін.
4. Колаген.
5. Тубулін.
6. Гемоглобін.
7. Інсулін.
8. Транскобаламін.
9. Трансферін.
10. Альбумін.

Усього налічується кілька сотень різних, які постійно пересуваються всередині кожної клітини.

Види білків в організмі

Їх, звичайно ж, величезна різноманітність. Якщо ж спробувати якось розділити всі існуючі протеїни на групи, може вийти приблизно така класифікація.

Взагалі, можна взяти за основу безліч ознак класифікації білків, що знаходяться в організмі. Єдиної поки що не існує.

Ферменти

Біологічні каталізатори білкової природи, які значно прискорюють всі біохімічні процеси, що відбуваються. Нормальний обмін неможливий без цих сполук. Всі процеси синтезу та розпаду, складання молекул та їх реплікація, трансляція та транскрипція та інші здійснюються під впливом специфічного виду ферменту. Прикладами цих молекул можуть бути:

• оксидоредуктази;
• трансферази;
• каталази;
• гідролази;
• ізомерази;
• ліази та інші.

Сьогодні ферменти використовують і в побуті. Так, при виробництві пральних порошків часто використовують так звані ензими – це і є біологічні каталізатори. Вони покращують якість прання за дотримання зазначеного температурного режиму. Легко зв'язуються з частинками бруду та виводять їх із поверхні тканин.

Однак через білкову природу ензими не переносять занадто гарячу водуабо сусідство з лужними чи кислотними препаратами. Адже в цьому випадку відбудеться процес денатурації.